Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothermales profondes - Sorbonne Université Accéder directement au contenu
Thèse Année : 2003

Molecular evolution of the binding function of hydrogen sulfide by the hemoglins from Riftia pachytila, hydrothermal vents tube-worm

Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothermales profondes

Xavier Bailly
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 940671

Résumé

The hexagonal-bilayer hemoglobin of the vestimentifera Riftia pachyptila, a tube-worm living close to hydrothermal vents on the East Pacific Ridge, have the capacity to simultaneously bind and transport hydrogen sulfide (H2S) and oxygen (O2) from the tube worm gills to its endosymbiotic sulfo-oxidising bacteria. These bacteria synthesize from H2S, CO2 and O2 some organic compounds they provide to their host. In order to understand how the sulfide binding function has appeared and has been maintained, we cloned and sequenced the Riftia pachyptila hemoglobin multigenic family. Molecular evolution studies show that paralogous globin genes in this family have different evolutionary rates. Two globins strains are involved in H2S binding, and use for that free cysteine residues. These two globin strains exhibit slower evolutionary rates (strong selection pressure) than globin strains solely involved in oxygen transport. Free cysteines molecular environment is strongly conserved in orthologous globins from both annelid species binding hydrogen sulfide or not. Synonymous and not-synonymous analysis between orthologous globins revealed that the site occupied by the free cysteine residue in annelids living in sulfide-rich environments and occupied by other amino acids in annelids from sulfide-free environment, has undergone positive selection in species from sulfide-free environment. From these results and the selective constrains (H2S occurrence) found in intertidal, hydrothermal and terrestrial environments, we proposed a scenario suggesting that H2S binging via a free cysteine residue has been lost in modern annelids living in free-sulfide environments (constraint relaxation followed by positive selection). Our work suggests that this adaptation to sulfide-rich environments is a plesiomorphic feature, and that the annelids ancestor could have live in a sulfide-rich environment.
Les hémoglobines en bicouches hexagonales du vestimentifère Riftia pachyptila des sources hydrothermales profondes de la dorsale du Pacifique Est, ont la propriété de lier et transporter simultanément de l'oxygène et du sulfure d'hydrogène (H2S) des branchies du ver aux bactéries endosymbiotiques sulfo-oxydantes qu'il héberge. Ces dernières relarguent des composés organiques qu'elles synthétisent par chimiosynthèse à partir de H2S, O2 et CO2. Ces composés sont directement assimilables par leur hôte. Pour comprendre comment la fonction de fixation de H2S est apparue et a été maintenue au cours de l'évolution nous avons caractérisé (cloné et séquencé) la famille multigénétique des hémoglobines de Riftia pachyptila. L'étude de l'évolution moléculaire de ces globines montre que les paralogues de cette famille ont des vitesses évolutives différentes: les deux globines impliquées dans la fixation de H2S grâce à la présence de résidus cystéine libre présentent des vitesses évolutives plus lentes (forte pression de sélection)que les autres globines impliquées dans le seul transport de l'oxygène. l'environnement moléculaire des cystéines est fortement conservé dans les globines orthologues des espèces d'annélides fixant ou non le sulfure d'hydrogène. L'analyse des substitutions synonymes et non-synonymes entre globines orthologues montre que le site occupé par la cystéine chez les annélides des milieux réduits et occupé par d'autres acides aminés chez les annélides des milieux oxydés, est sous sélection positive chez les espèces vivant dans des milieux sans H2S. En confrontant ces résultats aux contraintes sélectives (présence de H2S) des milieux intertidaux, hydrothermaux et terrestres, nous avons proposé un scénario évolutif qui suggère que la fonction de fixation de H2S via une cystéine libre a été perdue chez les annélides modernes des milieux dans H2S (relaxation des contraintes suivie de sélection positive). La perte des cystéines libres suggère que cette adaptation aux milieux réduits (riches en H2S) est un caractère plésiomorphe, et que par conséquent l'ancêtre des annélides aurait pu vivre dans un environnement réduit.
Fichier principal
Vignette du fichier
Bailly.pdf (7.93 Mo) Télécharger le fichier

Dates et versions

tel-01112979 , version 1 (11-02-2015)

Identifiants

  • HAL Id : tel-01112979 , version 1

Citer

Xavier Bailly. Evolution moléculaire de la fonction de liaison du sulfure d'hydrogène par les hémoglobines de Riftia pachyptila, annélide tubicole des sources hydrothermales profondes. Biologie moléculaire. Paris 6, 2003. Français. ⟨NNT : ⟩. ⟨tel-01112979⟩
514 Consultations
808 Téléchargements

Partager

Gmail Facebook X LinkedIn More